Co to sa białka Białka stanowią znaczną część organizmów zwierzęcych, utrzymują jego kształt i zapewniają jego funkcjonowanie. Obecność ich stwierdzono we wszystkich komórkach żywych. Są składnikiem skóry, mięśni, ścięgien, nerwów i krwi, a ponadto enzymów, przeciwciał i wielu hormonów. W cząsteczkach swoich zawierają takie pierwiastki jak: wodór, węgiel, tlen, azot, siarka, fosfor, żelazo, chlor i śladowe ilości innych pierwiastków Białka regulują procesy przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając prawidłowy stan i funkcjonowanie naszego organizmu. Odpowiednie ilości białek decydują o normalnym wzroście i rozwoju człowieka, regeneracji wydalanych lub uszkodzonych tkanek.

Udowodniono, że w przyrodzie do budowy białek wykorzystywanych jest 20 aminokwasów

Jaki związek nazywamy aminokwasem? Aminokwas to związek chemiczny zawierający w cząsteczce grupę aminową i grupe karboksylową. Inaczej mówiąc są to kwasy karboksylowe alifatyczne lub aromatyczne, zawierające w cząsteczce oprócz grupy karboksylowej -COOH, grupę aminową -NH2.

Wzór ogólny aminokwasu

gdzie; R oznacza podstawnik, którym może być wodór, rodnik alifatyczny lub aromatyczny, który może zawierać jeszcze inne grupy funkcyjne. Podział aminokwasów a). ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych w cząsteczce wyróżniamy: -aminokwasy obojętne - gdy liczba grup aminowych i karboksylowych jest taka sama np.:

  izoleucyna (Ile)                                leucyna (Leu)

-aminokwasy kwaśne – gdy liczba grup karboksylowych przeważa nad liczbą grup aminowych np.:

kwas glutaminowy (Glu) kwas asparaginowy (Asp)

-aminokwasy zasadowe – gdy liczba grup aminowych przeważa nad liczbą grup karboksylowych np.:

arginina (Arg) lizyna (Lys) b).ze względu na budowę łańcucha węglowego wyróżniamy:

• alifatyczne hydroksyaminokwasy np.:

treonina (Thr) seryna (Ser)

-aminokwasy siarkowe np.:

cystyna (Cys-S-S-Cys)

• aromatyczne i heterocykliczne aminokwasy np.:

tyrozyna (Tyr) fenyloalanina (Phe)

-aminokwasy alifatyczne np.:

walina (Val) leucyna (Leu)

c).ze względu na polarność grup R w sąsiedztwie węgla a wyróżniamy: -aminokwasy polarne – do których zaliczymy: argininę, asparaginę, lizynę, glicynę, cysteinę, glutaminy, tyrozynę, treoninę, serynę, histydynę, kwas asparaginowy i glutaminowy; -aminokwasy niepolarne – do których zaliczymy: alaninę,leucynę, izoleucynę, metioninę, fenyloalaninę, prolinę i walinę.

d). ze względu na położenie grupy aminowej wyróżniamy: -aminokwasy α - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla α sąsiadującym z grupą karboksylową; -aminokwasy β - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla β połączonym z grupą karboksylową; -aminokwasy γ - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla γ połączonym z grupą karboksylową; -aminokwasy δ - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla δ połączonym z grupą karboksylową; -aminokwasy ε - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla ε połączonym z grupą karboksylową;

Wystepowanie białek Białka należą do najważniejszych związków organicznych, potrzebnych żywemu organizmowi. Można je znaleźć w niemal każdej części organizmu zwierząt, roślin, a nawet wirusów. Jest ono podstawą życia biologicznego. Białka są obecne w następujących produktach:

a).jaja kurze są uważane za najkorzystniejsze źródło białka, gdyż zawierają wszystkie 10 niezbędnych aminokwasów we właściwych proporcjach; b).mleko; c).mięso - jednak należy bardzo ostrożnie dobierać produkty mięsne, gdyż wiele z nich oprócz pełno wartościowego białka zawiera bardzo duże ilości niepożądanego tłuszczu. Z produktów mięsnych zdecydowanie najkorzystniej wypada: -drób, a szczególnie kurczaki i indyki; - mięso ryb; d).źródłami białka pochodzenia roślinnego (ponad 20% białka, mniej niż 20% tłuszczu) są:

• ziarna soi,
• czarna fasola,
• soczewica,
• suche ziarna grochu,
• ziarna pszenicy.

Własciwosci chemiczne Wysalanie białek (koagulacja odwracalna)

Niewielkie stężenie soli w nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem. Sole mające możność wiązania wody rywalizują z cząsteczkami białka i odbierają im “płaszcz wodny”, co zmniejsza ich rozpuszczalność i prowadzi do wytracenia z roztworu. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, gdyż wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek.

Denaturacja (koagulacja nieodwracalna)

Denaturacją białka nazywamy takie przeprowadzenie metodami fizycznymi lub chemicznymi, zmian w strukturze białka, które prowadza do mniejszej lub większej utraty aktywności biologicznej białka, przy czym jego struktura pierwszorzędowa nie zostaje zmieniona. Podczas denaturacji w dużej mierze zniszczeniu ulegają wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukcyjnych rozszczepieniu ulegają wiązania disiarkowego. Często denaturacja jest odwracalna i po usunięciu czynnika denaturującego białko wraca do pierwotnej postaci. Proces ten nazywa się renaturacją. Renaturacja jest też możliwa w przypadku denaturacji redukcyjnej, ale wiele przypadków denaturacji jest nieodwracalnych.

Fizycznymi metodami denaturacji białek są: Silne mieszanie, ogrzewanie, naświetlanie promieniami UV, rentgenowskimi i c lub działanie ultradźwiękami.

Denaturacja chemiczna zachodzi pod wpływem takich związków jak: Roztwór mocznika (6-8 mol/dm3…

Hydroliza Hydroliza białek polega na depolimeryzacji białek na poszczególne aminokwasy. Hydrolizę białek można przeprowadzać na trzy sposoby: pod wpływem kwasu, zasady lub enzymu. Najlepszą metodą hydrolizy białek jest hydroliza enzymatyczna, gdyż zniszczeniu nie ulegają żadne aminokwasy. Wadą tej metody jest powolność procesu, a co za tym idzie długi czas depolimeryzacji białka. Metoda hydrolizy enzymatycznej znalazła zastosowanie w określaniu sekwencji białek.

Własciwości fizyczne białek

a. Posiadają charakter wielkocząsteczkowy a roztwory wodne wykazują cechy roztworów koloidalnych np. efekt Tyndalla b. Wykazują zdolnośd wiązania jonów, np. kationy Fe2+ wbudowane w hemoglobinę c. Wędrują w polu elektrycznym – elektroforeza d. Skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo e. Ulegają tzw. wysalaniu - białko otoczone jest płaszczem wodnym – czyli otoczką solwatacyjną. Pod wpływem soli metali lekkich i amonowych (roztworów nasyconych): Na2SO4, NaCl, Ca(NO3)2 itp. zostaje zniszczona otoczka solwatacyjna i białko wytrąca się z roztworu w postaci osadu. Nie zostaje naruszona struktura białka bo po dodaniu wody do osadu białko ulega ponownemu rozpuszczeniu, a zatem proces wysalania jest procesem odwracalnym. f. Ulegają denaturacji pod wpływem: i. Soli metali ciężkich ii. Mocnych kwasów iii. Reaktywnych związków organicznych np. formaliny, alkoholu iv. Temperatury, Polega na zniszczeniu struktury II i III rzędowej białka – białko wytrąca się w postaci osadu – jest to proces nieodwracalny.

.

Wykrywanie białek Reakcja biuretowa charakterystyczna reakcja chemiczna pozwalająca na wykrywanie wiązań peptydowych w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i peptydach. Warunkiem koniecznym dla pozytywnego wyniku próby jest występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla. Powstały kompleks przybiera barwę fioletową. Zastosowanie w medycynie Test ten jest powszechnie stosowany do sprawdzania obecności wolnego białka we krwi i innych płynach ustrojowych człowieka i zwierząt. Występowanie dużych ilości takiego białka wskazuje zwykle na uszkodzenia organów wewnętrznych, np: na marskość wątroby.

Reakcja ksantoproteinowa Jest to reakcja stężonego kwasu azotowego V na białko. W wyniku tej reakcji związki aromatyczne będące podstawnikami aminokwasów ulegają reakcji nitrowania. Białko przyjmuje żółty kolor związków nitrowych. Produkt reakcji przeprowadzanej w środowisku alkalicznym ma kolor pomaranczowy Doswiadczenie Każdy produkt włożyliśmy do probówki, po czym dodaliśmy kwas azotowy. Okazało się, że zawartość probówki, w której znajdował się jogurt, fasola, jajko, pióro, ser i mięso zabarwiła się na kolor żółty. Oznacza to, że w tych produktach występuje białko. Natomiast w pozostałych (jabłko, groch, ziemniak) pojawił się kolor pomarańczowy - brak obecności białka. Podział białek a).ze względu na skład białek: -białka proste (proteiny) – w wyniku hydrolizy dają jedynie aminokwasy np. albumina surowicy krwi; białka proste dzielimy na:

*protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują sie dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina;

*histony- podobnie jak protaminy posiadają silny chrakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jader komórkowych (w połaczeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.

*albuminy- są to białka obojetne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych : są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynymi zwiazkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

*glubuliny- w odróżnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej. *prolaminy- są to typowe białka rośline, wystepują w nasionach. Charekterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

*gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka rośline; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcięczonych kwasach i zasadach.

*skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcięńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki tepu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek nalerzy kreaty

-białka złożone (proteidy) – w wyniku hydrolizy dają aminokwasy i inne związki takie jak węglowodany, tłuszcze czy kwasy nukleinowe; dzielimy je ze względu na charakter grupy prostetycznej na:

*nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;

*fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połczone z jakimiś katinami. Należy do tej grupy kozeina.

*chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to nastepujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;

*metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Moga tu być nastepujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.

*glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowia składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek . *lipoproteidy-są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem.

b).ze względu na trójwymiarową strukturę białek:

-fibrylarne (włókienkowe) składają się z łańcuchów polipeptydowych ułożonych obok siebie w długie włókna np. kolagen, keratyna, miozyna, elastyna;

globularne (kłębuszkowe) zwykle są zwinięte w zwarty, w przybliżeniu kulisty kształt np. insulina, hemoglobina, immunoglobulina;

c).ze względu na różną wartość odżywczą białka dzielimy na:

• pełnowartościowe

• zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy, w stosunku ilościowym zapewniającym właściwe pokrycie zapotrzebowania organizmu człowieka. Do nich zaliczamy przede wszystkim białka pochodzenia zwierzęcego, występujące w mięsie, jajach, mleku, rybach, serze .

• częściowo niepełnowartościowe to takie, w których wprawdzie są obecne wszystkie niezbędne aminokwasy, lecz co najmniej jeden w ilości nie wystarczającej. Tego rodzaju białka występują w pokarmach roślinnych, zwłaszcza w przetworach zbożowych.

• niepełnowartościowe – są to najczęściej białka pochodzenia roślinnego.

d).ze względu na pełnioną funkcję białka dzielimy na:

• enzymy – receptory;
• zapasowe – strukturalne;
• transportujące - przeciwciała (białka ochronne);
• kurczliwe – regulatorowe;
• hormony;
• toksyny.
  e)Podział ze względu na rozpuszczalność w wodzie:
• hydrofobowe (nierozpuszczalne, fibrylarne) - występują najczęściej w błonach
  komórkowych,
• hydrofilowe (rozpuszczalne, globularne) - występują najczęściej w cytoplazmie f)Podział ze względu na pochodzenie: -roślinne znajdujące się w warzywach i owocach, roślinach strączkowych, orzechach, nasionach, ziarnach zbóż, jest źródłem niepełnowartościowego białka. -zwierzęce zawarte w mięsie, drobiu, rybach, jajach, mleku, serach, jogurtach jest źródłem pełnowartościowego białka -wirusowe -bakteryjne

Struktura budowy białek najczęściej rozpatruje się w czterech aspektach, tj. struktury pierwszorzędowej

• określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym. struktury drugorzędowej

                                                                    -określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomocą wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha.
  

struktura trzeciorzędowa

• określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek. struktura czwartorzędowa
• określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka.

.Zastosowanie białek:

a).materiał budulcowy skóry, mięśni, ścięgien, nerwów, chrząstek, paznokci, piór, włosów np. kolagen, keratyna; b).materiał budulcowy enzymów, receptorów, przeciwciał, mleka; c).do produkcji toksyn bakteryjnych, antybiotyków, hormonów; d).są konieczne dla zachowania zdrowia: - niezbędne do krzepnięcia krwi np. fibrynogen; -biorą udział w transporcie tlenu np. hemoglobina; -biorą udział w reakcjach odpornościowych np. immunoglobuliny; -regulują metabolizm glukozy np. insulina; -regulują syntezę RNA np. rybonukleaza. Białko ma ogromne znaczenie dla organizmu człowieka, ale należy pamiętać by nie przesadzać z jego ilością - jeśli jest go za dużo może szkodzić, jeśli za mało - też bardzo niedobrze. Naturalnie odnosi się to do dłużej trwającego nadmiaru czy niedoboru, gdyż krótkotrwałe okresy nie robią organizmowi szkody. Długotrwały brak białka w ustroju powoduje upośledzenie wielu czynności życiowych np. zmniejsza się sprawność fizyczna i umysłowa, spada odporność na choroby, dochodzi do zaburzeń ogólnoustrojowych wywołujących poważne zmiany biologiczne i morfologiczne w tkankach i narządach, które to zaburzenia mogą prowadzić nawet do śmierci. Z kolei spożywanie zbyt dużej ilości białek - stosowane często przez sportowców - ma podobny rezultat jak spożywanie zbyt dużej ilości węglowodanów czy tłuszczów. Nadwyżka taka będzie przemieniana w wątrobie na tłuszcz, co w rezultacie zamieni się w niepotrzebny balast - tkankę tłuszczową.

Podsumowanie

• niska zawartość białka w diecie prowadzi do niedożywienia - stanu, który hamuje proces rozwoju organizmu, wzrostu mięśni, gromadzenia rezerw energii, zaburzenia w pracy jelit oraz wzrost ryzyka chorób infekcyjnych i niekiedy alergii,
• gdy organizm człowieka straci więcej niż 14% całkowitej ilości białka w organizmie, prowadzi to do poważnych schorzeń. Dla porównania: utrata nawet do 90% tkanki tłuszczowej może mieć tylko nieznaczny wpływ na nasze zdrowie;
• wysokie spożycie białka prowadzi do większych strat wapnia;
• warzywa są źródłem niskiej zawartości białka, nie są znaczącym źródłem aminokwasów. Zawierają dużo wody, w konsekwencji zajmują dużo miejsca w przewodzie pokarmowym;
• połączenie produktów zbożowych ze strączkowymi lub produktami mlecznymi w jednym posiłku, może pokryć zapotrzebowanie na niezbędne aminokwasy;
• źródła białka zwierzęcego występują w produktach zawsze w połączeniu z tłuszczem zwierzęcym (np. mięsa, sery) i z tego powodu, ten rodzaj białka pokarmowego ma tendencje do podnoszenia we krwi poziomu cholesterolu i wzrost produkcji cholesterolu przez organizm. Przyczyną tego stanu są tłuszcze bogate w nasycone kwasy tłuszczowe, które odpowiedzialne są m.in. za produkcję złego cholesterolu;
• produkty bogate w białko zwierzęce często są nośnikami różnych składników mineralnych np. a wapnia w mleku, żelaza i cynku w czerwonym mięsie;
• nasiona roślin strączkowych są bogate w białko (25-40%), ale jego skład aminokwasowy nie jest tak dobry jak w białku zwierzęcym (zawierają mało aminokwasów tzw. siarkowych). Wyjątek stanowi soja. Jednakże połączenie nasion roślin strączkowych i zbożowych w diecie może dostarczyć odpowiedniej ilości wszystkich aminokwasów niezbędnych do prawidłowego wzrostu organizmu i utrzymania zdrowia.