[b]Na czym polega szczególna rola węgla?[/b] Posiada on 4 wolne elektrony, dzięki którym może przyłączyć do czterech innych węgli i tworzyć łańcuchy czy pierścienie. Tworzą silne wiązania kowalencyjne (liniowe i rozgałęzione). Do takich cząsteczek mogą być wbudowane grupy funkcyjne.

[b]Jaki jest przeciętny skład budowy organizmów?[/b] 90% organizmów stanowią makroelementy: C, O, N, H. Tworzą one: białka (10%), węglowodany (2%), wodę (80%), lipidy (5%) C, O i H nazywamy ORGANOGENAMI (tworzą najważniejsze związki organizmu), natomiast C, O, H, N, S, P nazywamy BIOGENAMI. mikroelementy (wspomagają działanie enzymów, mimo śladowych ilości są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu) to: Fe, Ca, Cu, Mg, Zn, I, Mo, B, F, Si.

związki organiczne -> związki chemiczne, w których skład wchodzi węgiel (oprócz tlenków węgla i jego pochodnych).

podstawowe grupy funkcyjne: hydroksylowa -OH karboksylowa -COOH metylowa -CH3 aminowa -NH2 karbonylowa -CO sulfhydrylowa -SH fosforowa -PHO3

[b]WĘGLOWODANY[/b]

wzór ogólny: (CH2O)n dzielimy je na: monosacharydy (cukry proste, triozy, pentozy i heksozy) disacharydy (dwa monosacharydy) oligosacharydy (kilka monosach.) polisacharydy (tysiące monosacharydów)

aldozy posiadają grupę aldehydową, natomiast ketozy- ketonową. Furanozy to 4 węgle + tlen, natomiast pirenozy to 5 węgli + tlen.

Znaczenie niektórych cukrów: glikogen- materiał zapasowy skrobia- (amyloza+amylopektyna) rezerwa żywności celuloza- tworzy włókna roślinne (zawdzięcza to składaniu się z łańcuchów glukozy), wspomaga funkcjonowanie jelit chityna- twarde, zrogowaciałe pancerze u owadów i skorupiaków. Zamiast samej glukozy jedna z grup hydroksylowych zastąpiona jest grupą zawierającą azot insulina- nierozgałęziony polisacharyd zapasowy, składa się z fruktozy i glukozy ryboza i deoksyryboza- cukry tworzące RNA i DNA

[b]AMINOKWASY[/b] Zbudowane są z grupy aminowej -NH2, karboksylowej -COOH, atomu wodoru H i specyficznego łańcucha bocznego R. Związane są kowalencyjnie z atomem węgla. Dzieli się je ze względu na: wielkość, kształt, ładunek elektryczny lub jego brak, zdolność do tworzenia wiązań wodorowych oraz reaktywność chemiczną. Mogą być niepolarne, kiedy sa hydrofobowe (“boją się” wody). Kiedy są polarne stają się hydrofilowe. BIAŁKA PROSTE- składają się wyłącznie z aminokwasów. BIAŁKA ZŁOŻONE- zbudowane są z aminokwasów i zawierają inne składniki organiczne lub nieorganiczne. PEPTYD- powstaje poprzez połączenie się aminokwasów wiązaniem peptydowym.

STRYKTURY PRZESTRZENNE BIAŁEK I rzędowa -> określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Zawiera informację o konformacji białka. Decydują o tym 2 czynniki: budowa łańcucha polipeptydowego, który może się skręcać, oraz różnorodność aminokwasów. II rzędowa -> łańcuchy polipeptydowa tworzą alfa-helisę albo beta-harminijkę. Są to struktury regularne. W alfa-helisie atomy wiążą się wiązaniem peptydowym, tworząc układ sztywny i płaski. Przy C-alfa możliwa jest rotacja. Występują więc regularnie fragmenty sztywne i obrotowe. Beta-harmonijka powstaje przy wiązaniach wodorowych między sąsiednimi łańcuchami polipeptydowymi. III rzędowa -> pofałdowanie i zwinięcie się łańcucha polipeptydowego, mającego już strukturę II-rzędową. Decydują o tym oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Pod wpływem ogrzewania lub działania substancji chemicznych biełka moga ulec denaturacji. IV- rzędowa -> posiadają ją białka zbudowane z conajmniej dwóch polipeptydów. Łańcuchy te przed połączeniem się nie wykazuja aktywności biologicznej. Dopiero w wyniku dopasowania się powstają biologicznie aktywne białka.

DENATURACJA - rozwijanie się łańcuchów polipeptydowych pod wpływem ciepła lub substancji chemicznych. KOAGULACJA - zlepianie się cząstek w większe zespoły, co powoduje powstanie zwartego koagulatu. (zol => żel) PEPTYZACJA- przechodzenie żelu w koloid po zalaniu go np wodą. (żel => zol)

[b]ENZYMY [/b] Są katalizatorami reakcji zahcodzących w komórce. Obniżają energię aktywacji, czyli energię niezbędną do zapoczątkowania reakcji. Składają się z apoenzymu i kofaktora (ktory sklada się z koenzymu i grupy prostetycznej), które razem tworzą holoenzym. Enzym, żeby działał, musi związać cząsteczkę w miejscu aktywnym, która zamienia się w produkt. KATAL - ilośc enzymu, która przekształca w produkty 1 mol substratu w czasie 1 s. CENTRUM ALLOSTERYCZNE - odpowiada za regulację, może się do niego przyłączać inhibitor. KLASY ENZYMÓW: oksydereduktazy- przenoszą elektrony transferazy- przenoszą grupy funkcyjne hydrolazy - odpowiadają za reakcje hydrolizy liazy- odpowiadają za rozszczepianie wiązań izomerazy - przenoszą grupy funkcyjne w obrębie cząsteczki ligazy - tworzą wiązania REGULACJA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW -> inhibicja nieodwracalna -> inhibicja odwracalna -> kompetycyjna (inhibitor ma podobny kształt co substrat i blokuje enzym w centrum aktywnym) -> niekompetycyjna (inhibitor przyłącza się do centrum allosterycznego, enzym zmienia konformację i substrat nie pasuje do centrum aktywnego) Enzymy najlepiej działają w optymalnej dla siebie temperaturze i pH. Kiedy są one za wysokie, enzym ulega denaturacji. STAŁA MICHAELISA- miara powinowactwa enzymu do substratu. Wartość Km odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa V max. Im mniejsza wartość, tym większe powinowactwo enzymu do substratu.

[b]LIPIDY [/b] Grupa związków organicznych nierozpuszczalnych w wodzie, a rozpuszczalnych w niektórych substancjach organicznych (benzen, eten, chlorofor).

Lipidy -> acylolipidy a) woski b) acyloglicerole c) fosfolipidy d) glikolipidy -> lipidy prenylowe a) steroidy b) karotenoidy

Tłuszcze to estry kwasowe. Są formą zapasową, odpowiadają za termoizolację, są wysoko energetyczne. Składają sie z glicerolu i kwasów tłuszczowych. FOSFOLIPIDY- tłuszcze zawierajace cukier. Do polarnych główek dołączają się krótkie łańcuchy cukrowe. CHOLESTEROL- buduje błony zwierzęce. Sztywny dzięki wielopierścieniowej strukturze. Jest prekursorem steroidów.

[b]NUKLEOTYDY[/b] Składają się z zasady azotowej, cukru pentozy oraz fosforanu (nieorganicznego składnika) Zasady są azotowymi związkami pierścieniowymi: PURYNOWE -> adenina i guanina PIRYMIDYNOWE -> tymina i cytozyna DNA tworzy podwójną helisę. Druga nić nadaje stabilności i jest potrzebna do replikacji. RNA ma jedną nić, przez co ma nieregularny kształt - nukleotydy łączą się w pary w przypadkowych miejscach. DNA jest nośnikiem informacji genetycznej. Zawiera informację o kolejności aminokwasów w białkach. RNA tłumaczy informację genetyczną z języka nukleotydów na język aminokwasów. Może być również magazynem informacji genetycznej (wirusy). RNA ma różne typy: mRNA- matrycowy RNA, przepisany fragment DNA, przenosi informację do rybosomów. rRNA- rybosomowy RNA tRNA- transportowy, dołącza kolejne aminokwasy podczas syntezy białka